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Urania - Asimov d'appendice
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UN PO' DI LIEVITO - Isaac Asimov
Titolo originale: A little ferment

Robyn, la mia bella figlia bionda e dagli occhi azzurri che adesso fa l'assistente sociale in psichiatria, l'altro giorno si è vista con una sua leggiadra collega, e insieme hanno deciso di scrivere un infuocato esposto per denunciare alcune pratiche, o altro, da loro considerate intollerabili.
Hanno preso carta e penna (la parte più facile) e poi hanno cominciato a studiare il modo per esprimere i concetti. I minuti passavano, ma sono riuscite solo ad abbozzare una decina di volte un inizio che non andava bene. Alla fine Robyn, buttando giù la penna, ha osservato esasperata: - Diresti mai che sono la figlia di mio padre?
Quando la sera mi ha raccontato l'episodio, mi sono messo a ridere, perché quando Robyn era piccola, erano in molti a essere scettici proprio sulla mia paternità. Poiché la madre di Robyn era, su quel punto, completamente al di sopra di ogni sospetto (sia di sospetti miei che di chiunque altro), parecchi ipotizzavano che Robyn fosse stata scambiata per sbaglio con la mia vera figlia in ospedale. (In realtà so che si tratta di un'ipotesi errata, perché col tempo Robyn ha acquisito una fisionomia inequivocabilmente asimoviana e, se è possibile che una splendida donna somigli a me, mi assomiglia.)
Alcuni miei amici, però, guardando quella bambina bionda che appariva identica all'Alice disegnata da John Tenniel per Alice nel paese delle meraviglie (non a caso le chiesero di recitare quel ruolo alle elementari) e poi guardando me con un lieve moto di repulsione dicevano: - Sei sicuro che non ti abbiano consegnato la bambina sbagliata in ospedale?
Al che io, invariabilmente, l'abbracciavo con aria protettiva e rispondevo: - Chi se ne importa? Io mi tengo questa bambina qui.
Ho raccontato a Robyn questa storia quando abbiamo parlato dell'esposto non scritto. E le ho detto che, avendo sentito da piccola tanti commenti del genere, avrebbe avuto tutti i motivi per pensare, come capita spesso ai bambini, che i suoi genitori non fossero i suoi veri genitori, e di essere invece la figlia rapita di qualche re.
- Oh, no! - ha esclamato Robyn con forza. - Oh, no! Non ho mai dubitato neanche un attimo che tu e la mamma foste i miei genitori.
Il che mi fa piacere. Sia Robyn sia io abbiamo un forte senso del dovere. Adempirei scrupolosamente i miei doveri di padre anche se non sentissi particolare attaccamento per lei, e lei, ne sono certo, adempirebbe altrettanto scrupolosamente i suoi doveri di figlia anche se non sentisse particolare attaccamento per me. Tuttavia c'è tra noi uno stretto legame di affetto che rende quel dovere un incredibile piacere.
Lo stesso, non posso fare a meno di pensare, vale per questi articoli. Poiché è stato stabilito che io consegni al nobile direttore un articolo a numero, eseguirei diligentemente tale compito anche se fosse una sorta di spina nel fianco. Ma mi diverte talmente scrivere i "pezzi", che continuo mese dopo mese a fare il mio dovere con un tranquillo sorriso sulle labbra. Anzi, semmai mi riesce difficile limitarmi a scriverne solo dodici all'anno.

Nei tre articoli precedenti ho parlato delle vitamine, e probabilmente, quando leggerete questo, vi sembrerà che io stia cambiando argomento, ma, come constaterete alla fine, non è così.
In epoca preistorica la gente scoprì che se le pannocchie di cereali venivano scaldate, inumidite, lavorate fino a formare un impasto e accuratamente tritate, potevano produrre una notevole quantità di sostanza nutritiva. Il prodotto finale si conservava così bene che, se si coltivavano cereali a tale scopo, il pane duro ottenuto dalla loro lavorazione contribuiva a dare sostentamento a molte più persone di quelle nutrite da altri tipi di alimenti. Naturalmente per mangiare gallette del genere occorrevano denti buoni, ottime capacità digestive, e la più totale indifferenza verso il decadente piacere che possono dare i pranzi da buongustaio.
Poi, nell'antico Egitto, probabilmente intorno al 3.500 a. C., si scoprì che una particolare varietà di grano si separava così facilmente dal loglio che non occorreva riscaldarla molto prima di preparare l'impasto. A volte questo grano, quando veniva macinato, inumidito e ridotto a impasto non rimaneva piatto e duro, ma cominciava a gonfiarsi da solo.
Indubbiamente il primo impulso dovette essere di buttar via l'impasto apparentemente rovinato, ma poiché spesso i cereali scarseggiavano, si finì per cuocerlo lo stesso, e come risultato si ottenne un pane morbido, soffice, pieno di forellini, e di gusto e struttura impareggiabili.
Il fenomeno (come sappiamo adesso) era dovuto alle cellule del lievito, che fluttuano in continuazione nell'aria insieme con innumerevoli varietà di altre spore e semi di microrganismi, funghi e piante. Entrando nel cereale pestato, tali cellule vivono dei componenti della graminacea, e nel corso del processo producono anidride carbonica e alcol.
Se il cereale viene riscaldato molto, l'eccessivo calore impedisce al lievito di viverci dentro. Se il cereale viene poi inumidito, premuto finché diventa piatto e riscaldato e seccato, l'ambiente troppo secco impedisce al lievito di viverci dentro. Se invece del grano si usa un altro cereale, benché il lievito ci viva dentro, le bollicine che forma fuoriescono e non lasciano quasi segno, o al massimo trasformano l'impasto in un grumo friabile. Solo il grano non scaldato molto e lasciato riposare trattiene l'anidride carbonica e il vapore d'alcol. Questi sono imprigionati in una proteina gommosa detta "glutine" e, quando poi il pane viene cotto, si espandono senza disgregarsi, formando bollicine di glutine piene di gas. Alla fine il processo di cottura distrugge il lievito ed espelle il diossido di carbonio e il vapore d'alcol, ma lascia le bolle, che a quel punto sono piene d'aria.
In un primo tempo, forse, i fornai si limitarono a usare gli impasti in cui per caso si accumulava il lievito. Ma in seguito trovarono il modo per far lievitare tutto il pane. Conservavano un pezzetto dell'impasto crudo con le bollicine, e cuocevano il resto. Quel pezzetto lo aggiungevano a una nuova serie di impasti e quest'ultima, lasciata riposare, formava tutta quanta le bollicine. Si potevano passare i pezzetti con le bollicine da impasto a impasto e avere in continuazione dei buoni pani lievitati.
Il termine "lievito" dato alla sostanza che produce le bollicine viene dal latino levare, che significa alzare, in quanto l'impasto, appena cattura l'anidride carbonica, si "alza". Il lievito si può anche definire un "fermento", dalla parola latina fermentum, che deriva dal verbo "fervere", "bollire": le bollicine, formandosi, possono infatti ricordare ciò che accade quando un liquido bolle. Il termine inglese "yeast" (lievito, fermento) pare provenga da una parola greca o sanscrita che significa "bollire".
Nei tempi antichi non si pensava che il lievito fosse vivo, dato che non sembrava possedere le proprietà delle cose vive. Per esempio non si muoveva e non saltava qui e là. E tuttavia, con il senno di poi, oggi ci stupiamo che non sia parso strano a nessuno che una piccola quantità di lievito potesse "contagiare" più volte un'intera nuova serie di impasti. Non era forse chiaro che il lievito si moltiplicava? E quel suo riprodursi non era forse una caratteristica degli organismi viventi?
Può darsi che, semplicemente, la gente non si ponesse domande del genere o che, se anche se le poneva, data l'epoca tendesse più a trarre dal fenomeno lezioni morali che a considerarlo una prova scientifica. San Paolo cita in due occasioni il detto "Un po' di lievito fa fermentare tutto l'impasto". Tale detto è analogo al nostro "Basta una sola mela marcia per rovinare tutto il cesto". Il significato, sembra, è che se anche un minimo errore di comportamento o un minimo pecca insidiano l'anima, quell'anima alla ne si corromperà del tutto, così come un solo peccatore in mezzo a un gruppo alla fine corromperà ogni membro del gruppo.
Forse il nuovo, soffice "pane lievitato" fu addirittura ritenuto il prodotto della corruzione o forse, semplicemente, la tradizione ha sempre influito in misura notevole sulle pratiche religiose, tant'è che usiamo ancora oggi pane azzimo, non lievitato, in certe ricorrenze come la Pasqua ebraica o per le ostie della comunione cattolica. (Ho però il sospetto che il moderno pane non lievitato sia migliore di quello della preistoria. Almeno, io i mazzot, i pani azzimi degli ebrei, li mangio con piacere in qualsiasi periodo dell'anno.)
Il lievito trasforma inoltre il succo di frutta in vino e i germogli di orzo bagnati in birra, e anche questa è un pratica più vecchia della storia stessa.

Solo agli inizi del Diciannovesimo secolo questi processi di fermentazione cominciarono a essere studiati sistematicamente dai chimici.
Nel 1833 un chimico francese, Anselme Payen (1795-1871), separò dai germogli di cereali una sostanza che non era la cosa - qualunque fosse - che produceva la birra. La sostanza, però trasformava l'amido in zucchero più in fretta di quanto accadesse nel processo spontaneo. Payen la definì "diastasi", dalla parola greca dìàstasis, che significa "separazione" (anche se non capisco bene perché Payen giudicasse questo termine appropriato).
Il fenomeno per cui una reazione chimica veniva accelerata era stato scoperto nel corso del precedente quarto di secolo ed era stato definito "catalisi", ma a provocare la catalisi erano state fino ad allora sostanze inorganiche, come il platino in polvere. Nel 1811 si era scoperto anche un metodo catalitico che accelerava la trasformazione dell'amido in zucchero, ossia la reazione che Payen stava studiando, ma in quel caso si erano usati come catalizzatori degli acidi minerali diluiti.
La diastasi differiva dai catalizzatori utilizzati in precedenza, in quanto era una sostanza organica. Meritava quindi un nome speciale. Questi catalizzatori organici vennero chiamati "fermenti", per indicare la relazione con la cosa, qualunque fosse, che provocava i processi di fermentazione attraverso i quali si ottenevano la birra, il vino e il pane lievitato.

Si sapeva a quell'epoca che c'era qualcosa all'interno dello stomaco che demoliva, o "digeriva", le molecole delle proteine. Nel 1836 il fisiologo tedesco Theodor Schwann (1810-1882) trattò le pareti interne dello stomaco in modo da isolare il principio attivo. Quest'ultimo risultò essere un altro fermento, e Schwann lo chiamò "pepsina" dalla parola greca pépsis, che significa digestione. Fu il primo fermento a essere isolato da un tessuto animale.
Naturalmente anche il lievito era (o conteneva) un fermento, un fermento che catalizzava la reazione che trasforma l'amido del grano o lo zucchero del succo di frutta in anidride carbonica e alcol. C'era però una differenza tra il lievito e i fermenti come la diastasi e la pepsina. La diastasi e la pepsina esistevano in quantità definite e alla fine si esaurivano. Il lievito, invece, pareva riprodursi senza posa. Un po' di lievito faceva fermentare tutto l'impasto...
Schwann elaborò in merito una teoria, alla quale arrivò in modo abbastanza indiretto.
Di fatto cominciò ad analizzare il processo di putrefazione. Notò che se la carne veniva bollita e poi messa a contatto con aria riscaldata, non si putrefaceva. Schwann aveva l'impressione che nella carne e nell'aria si trovarssero dei microrganismi, e che fossero questi a provocare la putrefazione. Il calore distruggeva i microrganismi e quindi arrestava il processo.
Altri scienziati, però, erano convinti che la putrefazione non fosse prodotta da microrganismi, ma dall'ossigeno, e che il calore in qualche modo danneggiasse l'ossigeno. Per verificare se così fosse, Schwann riscaldò l'aria, poi la fece respirare a una rana. La rana resistette benissimo alla prova, per cui Schwann ritenne che nell'ossigeno non ci fosse niente che non andava.
Per arrivare a conclusioni ancora più sicure, mise un po' di lievito in sospensione nell'acqua, lo bollì, poi lo lasciò a contatto con aria riscaldata pensando che il processo di fermentazione dello zucchero e dell'amido sarebbe avvenuto come sempre, e di dimostrare ulteriormente che l'ossigeno non era stato danneggiato. Ma la fermentazione non ci fu. Il processo si arrestò.
Schwann fu costretto a cambiare idea. Si sapeva che il lievito conteneva "goccioline" microscopiche che se ne stavano lì senza fare niente, sicché nessuno pensava che fossero vive. Ma poiché, a quanto pareva, il calore impediva al lievito di produrre i consueti effetti, Schwann annunciò nel 1837 che le "goccioline" dovevano essere in realtà cellule viventi che potevano essere distrutte dal calore.
Nella sua scoperta fu preceduto per un soffio dal medico francese Charles Cagniard de la Tour (1777-1859), che, osservando le "goccioline" del lievito al microscopio, le vide moltiplicarsi per gemmazione e generare nuove cellule. Le cellule dunque, erano vive e si riproducevano, per cui non c'era da stupirsi se "un po' di lievito faceva fermentare tutto l'impasto".
Ma le conclusioni di Cagniard de la Tour e Schwann furono contestate dai più illustri chimici del tempo. L'opposizione del chimico tedesco Justus von Liebig (1803-1873) fu particolarmente accanita. Von Liebig affermò in maniera categorica che la fermentazione era un processo chimico e non biologico, e poiché godeva di grande prestigio, il mondo scientifico gli diede retta per vent'anni.
Poi però entrò in campo uno scienziato ancora più illustre di Liebig, il chimico francese Louis Pasteur (1822-1895). Pasteur analizzò con molta cura il fenomeno della fermentazione, studiando attentamente il lievito al microscopio ed effettuando numerosi e complessi esperimenti. Scoprì per esempio che il lievito non poteva produrre alcuna fermentazione se nel suo ambiente mancava l'azoto: una reazione che ci si poteva aspettare da una materia vivente. E nel 1857 dimostrò in modo incontrovertibile che il lievito, nel provocare la fermentazione, assorbiva sostanze nutritive, cresceva e si riproduceva; in breve, che era composto da cellule viventi.

Nel 1875 un biochimico tedesco, Wilhelm Friedrich Kühne (1837-1900), isolò un altro fermento digestivo. Tale fermento proveniva dal succo pancreatico e Kühne lo chiamò "tripsina", dal verbo greco tryein, connesso alla digestione. Come la pepsina, la tripsina demoliva le molecole delle proteine, ma i due fermenti non erano uguali, perché mentre la pepsina agiva solo in soluzioni fortemente acide, la tripsina agiva solo in soluzioni leggermente alcaline.
Alla luce del lavoro di Pasteur, Kühne suppose che ci fossero due tipi di fermenti. Il primo agiva solo se faceva parte di una cellula vivente come il lievito ("fermento organizzato"), mentre il secondo poteva essere estratto dai tessuti e agiva anche se non faceva parte di nessuna sostanza vivente ("fermento non organizzato").
Kühne era convinto che la distinzione fosse fondamentale e che valesse quindi la pena di inserirla nel vocabolario scientifico. Nello stesso anno in cui scoprì la tripsina propose di usare (per motivi storici) il termine "fermento" unicamente per le sostanze contenute in cellule viventi, e di chiamare i fermenti non organizzati come la diastasi, la pepsina e la tripsina "enzimi", dal greco en zyme, che significa "dentro il lievito". Era una parola poco adatta allo scopo, visto che i fermenti non organizzati non si trovavano nel lievito. Ma Kühne la coniò perché, nel modo di agire, queste sostanze assomigliavano ai fermenti che si trovavano nel lievito. In ogni caso il termine "enzima", che adesso è arcinoto e fa parte integrante perfino del linguaggio comune, entrò così in uso nel 1875.
Era però inutile sottolineare tale distinzione se non si dimostrava che era una distinzione reale. Bisognava quindi provare che distruggendo in qualsiasi modo l'integrità delle cellule del lievito il processo di fermentazione si arrestava. Il calore aveva naturalmente questo effetto, ma sarebbe stato ancora più efficace dimostrare che la semplice distruzione meccanica della cellula, ossia il decomporla in frammenti a temperatura ambiente, bloccava la fermentazione. Se questo fosse successo, sarebbe stato plausibile supporre che il fermento non fosse solo una sostanza all'interno della cellula, bensì l'opera della cellula nel suo complesso.
Ad assumersi tale compito fu, nel 1896, un chimico tedesco, Eduard Buchner (1860-1917), che fu incoraggiato ad analizzare il fenomeno dal fratello maggiore Hans, anche lui illustre chimico.
Buchner mise il lievito in un miscuglio di sabbia e di terra diatomacea e macinò bene il tutto in un mortaio. Trattate in questo modo, le cellule del lievito si sarebbero certo bucherellate e lacerate tutte, anche se probabilmente le singole molecole non sarebbero state influenzate dal procedimento.
Ben presto Buchner trasformò il lievito in un impasto denso, avvolse l'impasto in una tela grossa e lo sottopose a una forte pressione, in modo da spremerne fuori un fluido. Tale fluido rappresentava il contenuto liquido della cellula del lievito e, quando Buchner lo studiò al microscopio, non vi trovò nessuna cellula intatta.
Buchner era convintissimo, ancor prima di esaminare la sostanza, che il fluido non avrebbe provocato alcuna fermentazione, ma voleva che l'esperimento fosse perfetto. Desiderava evitare che qualche microrganismo penetrasse nel liquido e producesse cambiamenti chimici che potevano rendere incerti i risultati. Né voleva trovarsi nelle condizioni di dover passare tutto il tempo a macinare e spremere nuovi impasti per condurre gli esperimenti solo con fluidi freschi.
Uno dei modi per difendere l'estratto di un tessuto dall'azione dei batteri è di versarci dentro un sacco di zucchero. Anche se i batteri amano lo zucchero quanto voi e me, indietreggiano davanti a una soluzione troppo zuccherata. (Il metodo è Io stesso usato da chi prepara marmellate, conserve di frutta e gelatine. Lo zucchero, che fa da conservante, non solo impedisce al prodotto di andare a male, ma gli conferisce un sapore giudicato delizioso dai bambini o dalle persone che, come me, hanno il cuore giovane).
Buchner versò dunque lo zucchero nel succo del lievito e, come mi piace immaginare, fece un gran salto, perché la soluzione zuccherata cominciò a fermentare, ossia reagì proprio al contrario di come si aspettava lui.
Era chiaro quindi che il lievito conteneva un fermento che si poteva estrarre dalla cellula e che una volta estratto agiva nella stessa maniera in cui agiva quando faceva parte della cellula. Buchner definì tale fermento "zimasi", dal greco zyme che, come ho già detto, significa "lievito".
In conclusione, non era possibile distinguere realmente i fermenti dagli enzimi. Qualunque fermento si trovasse dentro una cellula poteva essere estratto da essa con i procedimenti del caso senza perdere nessuna delle sue proprietà catalitiche. I biochimici potevano indifferentemente chiamare tutti questi composti fermenti o enzimi: e si decise di chiamarli enzimi.
Per questa sua scoperta, Buchner nel 1907 vinse il premio Nobel per la chimica. Poi, appena scoppiò la prima guerra mondiale, si offrì subito volontario, anche se a quell'epoca aveva 54 anni. Le autorità tedesche furono così stupide da accogliere la sua richiesta donchisciottesca, e nel 1917 lo scienziato fu ucciso sul fronte rumeno. Certo i tedeschi avrebbero potuto sfruttare Buchner e il suo cervello in modi ben più proficui che spedendolo in prima linea a fare da dispositivo ferma-pallottole. (Quasi mezzo secolo prima, quando Pasteur, a 48 anni, si era offerto volontario durante la guerra francoprussiana, i francesi, consolandolo con soavi carezze sulla testa, gli avevano detto che sarebbe stato molto più utile alla nazione e al mondo nel suo laboratorio).

Adesso che gli enzimi potevano essere considerati, senza riferimento alle cellule viventi, "catalizzatori organici", il problema era: che cos'erano?
Ci sono moltissimi tipi diversi di composti organici. Gli enzimi erano sparsi in tutti i composti, o facevano parte di un gruppo ben definito di qualche particolare tipo?
Non era facile chiarire tale punto. I catalizzatori, quando agiscono, si trovano generalmente in concentrazione minima, e questa concentrazione così piccola basta a produrre un effetto davvero notevole. Non è detto che abbiano parte in una reazione: a volte forniscono semplicemente una superficie sulla quale una reazione chimica può, per un motivo o per l'altro, verificarsi facilmente. Mi piace immaginarli come qualcosa di simile a un tavolino su cui si può posare un foglio di carta e scrivere un appunto molto più agevolmente che se si tenesse il foglio sospeso per aria. È sufficiente un solo tavolino del genere per scrivere un milione di appunti e, in mezzo alla miriade di fogli, può essere assai arduo individuare il catalizzatore-tavolino.
La maggior parte dei chimici riteneva però che gli enzimi fossero proteine. Di tutti i diversi tipi di materia organica, le proteine erano quelle che possedevano le molecole più complesse. Era facile supporre che ciascuna avesse una superficie molecolare di forma ben distinta e caratteristica. In presenza di una superficie adatta, certe sostanze reagenti avrebbero reagito molto più velocemente che se la superficie non ci fosse stata. Inoltre le molecole delle proteine potevano avere superfici dalla forma così particolare, che ciascuna era in grado di adattarsi a una sola molecola e a nessun'altra. E questa è la cosiddetta "specificità" dell'azione degli enzimi.
Una simile teoria pareva spiegare alla perfezione cosa fossero gli enzimi, ma presentava in realtà un inconveniente: nessuno sembrava capace di dimostrarla. Anzi, un'analisi più accurata sembrò portare a una smentita.
Il chimico tedesco Richard Willstätter (1872-1942) cominciò a studiare il problema tra il 1918 e il 1925. Purificò soluzioni di una quantità di enzimi diversi. In ciascun caso eliminò impurità inerti, ottenendo una soluzione di uguale efficacia enzimatica, ma che conteneva, più andava avanti il processo di purificazione, meno materiale dissolto.
Alla fine Willstätter ottenne soluzioni pure che rivelavano piena attività enzimatica ma non mostravano traccia di contenuto proteico. Sottoponendo i preparati ai più sensibili test delle proteine che conoscesse, scoprì che la reazione era decisamente negativa. Concluse quindi che gli enzimi non avevano natura di proteine, ma erano probabilmente piccole molecole. Considerate le numerose proprietà dell'azione degli enzimi, pareva una conclusione discutibile, ma Willstätter era un chimico in gamba che aveva vinto il premio Nobel nel 1915 per il suo lavoro sulla clorofilla e altri pigmenti vegetali, e pochi se la sentivano di mettere in dubbio le sue osservazioni.
Tuttavia proprio mentre Willstätter stava elaborando la propria conclusione, un biochimico americano, James Batchellor Sumner (1887-1955), ne stava elaborando un'altra.
Sumner studiò in particolare un enzima che decomponeva una sostanza di scarto, l'urea, in molecole ancora più piccole di ammoniaca e anidride carbonica. L'enzima era chiamato "ureasi". (La desinenza in "asi", adottata per la prima volta da Payen per la sua diastasi, è diventata di uso generale per i nomi degli enzimi e dei gruppi enzimatici, salvo pochissime eccezioni riguardanti quegli enzimi, come la pepsina e la tripsina, che furono scoperti prima che si stabilisse definitivamente tale convenzione.)
Il fagiolo Canavala ensiformis era particolarmente ricco di ureasi, e mentre Willstätter purificava le sue soluzioni enzimatiche, Sumner purificava gli estratti di Canavala. Sumner impiegò nove anni a trovare un metodo soddisfacente di purificazione, ma alla fine ottenne alcuni piccoli cristalli che, in soluzione, mostravano un'intensissima attività di ureasi.
Il biochimico americano pensò che quei cristalli fossero di fatto cristalli di ureasi, che fossero, cioè, la sostanza stessa. Quando li sottopose ai test delle proteine, la reazione fu del tutto positiva. Così nel 1926, nonostante il lavoro di Willstätter, annunciò che l'ureasi era una proteina. E se un enzima è una proteina, ci sono buone possibilità che lo siano anche altri; ed è perfino ipotizzabile che lo siano tutti.
Ma Willstätter non era d'accordo. Liquidò il lavoro di Sumner alquanto sbrigativamente. Willstätter era famoso e molto stimato, mentre Sumner era praticamente nessuno. Le analisi di Sumner, quindi, non furono accettate per molti anni.
Alla materia si interessava però anche un altro biochimico americano, John Howard Northrop (1891). Seguendo la traccia segnata da Sumner, nel 1930 Northrop cristallizzò la pepsina. Poi, nel 1932, cristallizzò la tripsina, e nel 1935 la chimotripsina (ancora un altro enzima digestivo). E scopri che erano tutte proteine.
Il metodo di Northrop era inoltre semplice e razionale, e poteva essere adottato facilmente da chiunque. Da allora sono stati cristallizzati numerosi enzimi e tutti sono risultati essere proteine.
La questione era definitivamente risolta, e Willstätter aveva torto. Nel 1946, Sumner e Northrop condivisero il premio Nobel per la chimica.
In che cosa aveva sbagliato Willstätter? Era un chimico di prim'ordine e di solito non faceva errori sciocchi. In realtà, non li fece. Preparò una soluzione di enzimi che presentava un'intensa attività e ben poche impurità. Tale soluzione, però, conteneva così Poche molecole di enzimi (dopotutto, ne occorrono pochissime) che perfino i più sensibili test delle proteine cui Willstätter la sottopose diedero reazione negativa. Il suo lavoro fu meticoloso e la sua conclusione ragionevole, ma questo esempio fa capire che non ci si può fidare ciecamente di un risultato negativo. Dimostrare che qualcosa è "non A" non è affatto sufficiente, a meno che non si riesca anche a dimostrare che "non A" è sicuramente B.
Sumner e Northrop, invece, riuscirono a trattare la soluzione in modo da ottenere l'enzima in forma solida e cristallina. Poi lo sciolsero nella più piccola quantità d'acqua necessaria, e si ritrovarono con una soluzione concentrata che reagì positivamente a tutti i test delle proteine. È un procedimento facilissimo da seguire... a cose fatte.
Si dà il caso che le proteine siano composte di amminoacidi. Parecchie di esse sono composte solo di amminoacidi, e sono definite "proteine semplici". Tra gli enzimi, la pepsina e la tripsina sono proteine semplici.
Altre però sono costituite da catene di amminoacidi e da una parte che non consiste di catene di amminoacidi, e sono chiamate "proteine coniugate". Alcuni enzimi come la "catalasi", la "perossidasi" e la "citocromossidasi", sono proteine coniugate.
Se la parte non composta da amminoacidi è attaccata saldamente alla proteina, è chiamata "gruppo prostetico". In alcuni enzimi, però, questa parte non è attaccata saldamente alla proteina, e viene rimossa facilmente. La parte rimossa è definita "coenzima", e il coenzima ha una stretta relazione con le vitamine (eccole riapparire all'orizzonte!).
Tuttavia, poiché ho esaurito lo spazio, analizzeremo il rapporto tra coenzimi e vitamine nel prossimo articolo.

FINE